什么是抗体？

具有明确免疫系统的脊椎动物，例如人类，具有由先天性和适应性反应组成的免疫反应，也称为特异性反应。  特定的反应是针对感染身体的病原体量身定制的，并专门针对它。  先天的或非特异性的反应可以对抗它遇到的任何病原体。

抗体，也称为免疫球蛋白，是一种非常特异的分子，可与其靶抗原结合并在最常见的情况下中和它。 他们通过促进结构的变化、阻断完成功能所需的结合位点或标记出它们与吞噬作用结合的细胞来实现这一目标。 它们还可以帮助 抗原 或细胞聚集。

当检测到时，身体通常会产生它们以响应毒素或其他病原体。  它们是特定免疫反应的一部分，是为了对抗已知威胁而产生的。  抗体也可以发挥治疗作用并用于影响特定的代谢途径。

抗体的一般结构

免疫球蛋白 (Ig) 分子是“Y”形糖蛋白，由两条重链和两条轻链组成。  轻链由两个结构域组成，重链由四个结构域组成。  这些结构域都具有恒定区和可变区，这解释了分子之间结构的广泛差异。

“Y”型的臂由轻链组成，重链的 N 端紧密结合在一起。  “Y”的主体由重链的另一端，即 C 端构成。

它们分为 A、D、E、G 和 M 类，其中最常见的是 IgG。  这种形式常见于血液和组织中，很容易穿过胎盘并为胎儿提供第一次免疫力。  IgG 类有四个亚类，其结构略有不同，但每个亚类的“Y”臂末端都有两个相同的抗原结合位点。

重链和轻链折叠成相同的β-折叠一般结构，但在较小的细节上表现出很大的变化。  抗体最可变的部分是抗原结合位点，它是轻链和重链可变区的混合物。  这些结合位点定义了不同类型的抗体及其功能。

主要负责抗原结合位点特异性的序列是位于“Y”臂末端的抗原结合位点的三个高度可变基因重组区 (CDR) 环。  “Y”结构的臂通过由平行多脯氨酸螺旋组成的独特结构的肽铰链与茎相连。

构成抗体的轻链有一个可变区和一个恒定区，而重链则由三个可变区和一个恒定区组成。  这有助于茎与位于细胞表面的免疫受体结合，并继续引发针对所结合抗体类型的特异性免疫反应。

增加每种抗体特异性的另一个因素是添加聚糖分子。  这些分子确保抗体与细胞表面正确的 Fc 受体结合。  Fc受体存在于免疫细胞如巨噬细胞和中性粒细胞的表面。  这种结合启动了入侵病原细胞的破坏。

抗体分类

抗体的特异性意味着它们可以分为五个不同的组，也称为同位素或类别，具体取决于功能和结构的差异。  其中一些类包含基于其他差异的子类型。

不同的同位素根据抗体的重链类型进行分组。  这会影响 Ig 样结构域的数量、寡聚状态和形成的二硫键的数量。  IgA含有α链，IgDδ链，IgE由ε链组成，IgG有γ重链，IgM有μ链组成它们的茎。

在 IgA 和 IgG 的情况下，当它们在人类中发现时，它们进一步分为亚组。  IgA 被分为另外两组，相应编号，而 IgG 被分为另外四个亚类。

不同类别的抗体包含来自 κ 或 λ 类的轻链，其中大多数抗体存在于人体系统中并用于临床能力由 κ 轻链组成。

规则的例外

尽管大多数抗体具有由两条重链和两条轻链组成的经典结构，但在其他物种中仍有例外。  在具有软骨骨骼的鱼类和骆驼科动物（如骆驼和美洲驼）中发现了仅含有重链的抗体。

抗体常见结构的另一个例外是在鸟类中发现的。  抗体 IgY 包含具有四个恒定结构域的重链，而不是公认的三个可变区和一个恒定区。

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